3.1In cassatie kan van het volgende worden uitgegaan.
(i) L-lysine is een aminozuur dat wordt toegevoegd aan veevoer; het wordt bedrijfsmatig geproduceerd door gebruik te maken van micro-organismen zoals bacteriën die door middel van fermentatie grondstoffen zoals glucosestroop als gevolg van een biosynthetisch proces omzetten in lysine.
(ii) Zowel GBT c.s. als Ajinomoto c.s. vervaardigen en verkopen L-lysine. GBT c.s. maken daarbij gebruik van fermentatietechnieken waarbij micro-organismen worden ingezet.
(iii) Verweerster (1) in het principaal beroep is houdster van de volgende Europese octrooien, die onder meer voor Nederland zijn verleend:
(a) EP 0.733.710 B1 (hierna: EP 710) dat betrekking heeft op bacteriën en een werkwijze voor vervaardiging van Lysine door fermentatie,
(b) EP 0.733.712 B1 (hierna EP 712) dat een werkwijze betreft voor productie van een doelstof door een micro-organisme omvattende het kweken van een micro-organisme in een kweekmedium en het verzamelen van de doelstof uit het kweekmedium waarbij gebruik wordt gemaakt van een gemodificeerd micro-organisme met een verhoogde productiviteit van nicotinamideadeninedinucleotidefosfaat; en
(c) EP 0.796.912 B1 (hierna: EP 912) dat een gen onder bescherming stelt dat codeert voor lysinedecarboxylase gedefinieerd aan de hand van twee (varianten van) aminozuursequenties.
(iv) Ajinomoto c.s. hebben van GBT c.s. afkomstige lysine in beslag laten nemen; de inbeslaggenomen lysine-monsters worden aangeduid als monster 1016 en monster 1017. Ajinomoto c.s. hebben het in de monsters aanwezige DNA door drie verschillende instellingen laten onderzoeken en baseren het door haar gevorderde mede op de rapportages van deze onderzoeken.
(v) Octrooi EP 710, dat werd aangevraagd op 28 november 1994 onder inroeping van prioriteit vanaf 8 december 1993 en gepubliceerd op 26 januari 2005, is blijkens de korte aanduiding in de originele Engelse taal verleend voor een process for producing L-lysine by fermentation
.De conclusies 1-4, 11 en 12 luiden in de (niet betwiste) Nederlandse vertaling:
“1. DNA coderend voor een dihydrodipicolinaatsynthase afkomstig uit een bacterie behorende tot het genus Escherichia met een mutatie gekozen uit de groep bestaande uit een mutatie ter vervanging van een 81e alaninerest door een valinerest, een mutatie ter vervanging van een 118e histidinerest door een tyrosinerest, en een mutatie ter vervanging van de 81e alaninerest door de valinerest en ter vervanging van de 118e histidinerest door de tyrosinerest, zoals gerekend vanaf de N-terminus in een aminozuursequentie van dihydrodipicolinaatsynthase zoals gedefinieerd in SEQ ID nr. 3 van de sequence listing.
2. Bacterie behorende tot het genus Escherichia die is getransformeerd door in zijn cellen een DNA volgens conclusie 1 in te brengen, en die een aspartokinase herbergt waarvan de remming door L-lysine via terugkoppeling ongevoelig is gemaakt.
3. Bacterie behorende tot het genus Escherichia volgens conclusie 2, die het aspartokinase herbergt waarvan remming door L-lysine via terugkoppeling ongevoelig is gemaakt zoals verkregen door inbrenging in zijn cellen van een DNA coderend voor een aspartokinase III afkomstig van een bacterie behorende tot het genus Escherichia waarbij remming door L-lysine via terugkoppeling ongevoelig is gemaakt.
4. Bacterie behorende tot het genus Escherichia volgens conclusie 3, waarbij remming van het aspartokinase III door L-lysine via terugkoppeling ongevoelig is gemaakt door een mutatie gekozen uit de groep bestaande uit een mutatie ter vervanging van een 323e glycinerest door een asparaginezuurrest, een mutatie ter vervanging van de 323e glycinerest door de asparaginezuurrest en vervanging van een 408e glycinerest door een asparaginezuurrest, een mutatie ter vervanging van een 34e argininerest door een cysteïnerest en vervanging van de 323e glycinerest door de asparaginezuurrest, een mutatie ter vervanging van een 325e leucinerest door een fenylalaninerest, een mutatie ter vervanging van een 318e methiontinerest door een isoleucinerest, een mutatie ter vervanging van de 318e methioninerest door de isoleucinerest en vervanging van een 349e valinerest door een methioninerest, een mutatie ter vervanging van de 345e serinerest door een leucinerest, een mutatie ter vervanging van een 347e valinerest door een methioninerest, een mutatie ter vervanging van een 352e treoninerest door een isoleucinerest, een mutatie ter vervanging van de 352e treoninerest door de isoleucinerest en vervanging van een 369e serinerest door een fenylalaninerest, een mutatie ter vervanging van een 164e glutaminezuurrest door een lyslnerest, en een mutatie ter vervanging van een 417e methioninerest door een isoleucinerest en vervanging van een 419e cysteïnerest door een tyrosinerest, zoals gerekend van de N-terminus in een aminozuursequentie van aspartokinase III zoals gedefinieerd in SEQ ID nr. 8 in de sequence listing.
11. Bacterie behorende tot het genus Escherichia die een DNA volgens conclusie 1 omvat.
12. Werkwijze voor het produceren van L-lysine, omvattende het kweken van een bacterie behorende tot het genus Escherichia volgens een van de conclusies 2 tot 11 in een geschikt medium.”
De conclusies 5-10 van EP 710 zijn, kort gezegd, gericht op bacteriën die (ten minste) het DNA van conclusie 1 bevatten, conclusie 13 is gericht op een eiwit (enzym) gecodeerd door het DNA volgens conclusie 1.
In deze procedure doen Ajinomoto c.s. een beroep op de hoofdconclusie en op de volgconclusies 2-4, 11 en 12.
(vi) Octrooi EP 712 dat werd aangevraagd op 26 oktober 1994 met een beroep op voorrang van 28 oktober 1993 en gepubliceerd op 12 december 2001, is blijkens de korte aanduiding verleend voor een process for producing a substance en heeft betrekking op een bacterie en werkwijze voor de vervaardiging van L-lysine door fermentatie.
De (direct of indirect) van conclusie 1 in dit octrooi afhankelijke conclusies 2-9 zijn, kort gezegd, gericht op voorkeursuitvoeringen van de werkwijze die in conclusie 1 wordt beschreven. De onafhankelijke conclusie 10 is gericht op een gemodificeerd micro-organisme.
Ajinomoto c.s. hebben in deze procedure aangegeven dit octrooi in Nederland slechts te verdedigen op basis van de gewijzigde conclusies die - voor zover in cassatie van belang - luiden als volgt:
“1. Werkwijze voor de productie van een doelstof door een micro-organisme, omvattende de volgende stappen:
- het kweken van een micro-organisme in een kweekmedium om de doelstof te laten produceren en in het kweekmedium te laten accumuleren; en
- het verzamelen van de doelstof uit het kweekmedium, waarbij het micro-organisme zo is gemodificeerd dat het vermogen van het micro-organisme om een gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotidefosfaat te produceren uit gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotide is verhoogd door het verhogen van de mate van expressie van een gen dat codeert voor nicotinamideadeninedinucleotidetranshydrogenase in de cel van het micro-organisme, waardoor de productiviteit van het micro-organisme voor gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotidefosfaat is verhoogd, en waarbij de doelstof een L-aminozuur is waarvan de biosynthese gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotidefosfaat vereist.
2. Werkwijze volgens conclusie 1, waarbij het L-aminozuur wordt gekozen uit de groep bestaande uit L-treonine, L-lysine, L-glutaminezuur, L-leucine, L-isoleucine, L-valine en L-fenylalaline.
3. Werkwijze volgens conclusie 1 of 2, waarbij het micro-organisme een micro-organisme is dat behoort tot het geslacht Escherichia.
4. Werkwijze volgens conclusie 1 of 2, waarbij het micro-organisme een coryneform bacterie is.
5. Werkwijze volgens één van de conclusies 1 tot 4, waarbij het vermogen van het micro-organisme om gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotidefosfaat te produceren uit gereduceerd nicotinamideadeninedinucleotide is verhoogd door het verhogen van het aantal kopieën van het gen dat codeert voor nicotinamideadeninedinucleotidetranshydrogenase in de cel van het micro-organisme.”